کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8384135 | 1543465 | 2006 | 15 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Cyclosporin A binding to Mycobacterium tuberculosis peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A - Investigation by CD, FTIR and fluorescence spectroscopy
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Circular dichroism and resolution-enhanced Fourier transform infrared reveal induction of secondary structural elements on peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A (PpiA) from Mycobacterium tuberculosis upon binding cyclosporin A (CsA). Thermal denaturation shows aggregation of PpiA at higher temperatures (>70 °C) and CsA fails to impart stabilization in protein structure. However, CsA stabilizes PpiA structure in urea denaturation. In presence/absence of CsA, urea-induced reversible unfolding of secondary and tertiary structures follows two-state and three-state transition, respectively. The chemical unfolding results also demonstrate that loss in the tertiary structure precedes the loss in secondary structure both in presence and absence of CsA at the initial stages. Fluorescence quenching suggests presence of a positive barrier around tryptophan microenvironment of PpiA.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 30, 22 December 2006, Pages 6846-6860
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 30, 22 December 2006, Pages 6846-6860
نویسندگان
Devrani Mitra, Somnath Mukherjee, Amit Kumar Das,