کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8679422 | 1579177 | 2018 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Novel heparin mimetics reveal cooperativity between exosite 2 and sodium-binding site of thrombin
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
LMWLLMWHUFHExositesThrombin - ترومبین یا فاکتور II Heparin mimetics - معیارهای هپارینAllosteric inhibition - مهار آلوستریکHeparin - هپارین Low molecular weight heparin - هپارین با وزن مولکولی کم unfractionated heparin - هپارین غیر اشباع شدهpolyethylene glycol - پلی اتیلن گلیکولPEG - پلیاتیلن گلیکول
موضوعات مرتبط
علوم پزشکی و سلامت
پزشکی و دندانپزشکی
کاردیولوژی و پزشکی قلب و عروق
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Exosite 2-induced conformational change in thrombin's active site is strongly dependent on the structure of the ligand, which has consequences with respect to regulation of thrombin. The ionic and non-ionic contributions to binding affinity and the thermodynamic signature were highly ligand specific. Interestingly, LMWLs display preference for the sodium-bound form of thrombin, which supports the existence of an energetic coupling between exosite 2 and sodium-binding site of thrombin.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Thrombosis Research - Volume 165, May 2018, Pages 61-67
Journal: Thrombosis Research - Volume 165, May 2018, Pages 61-67
نویسندگان
May H. Abdel Aziz, Umesh R. Desai,