کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9882064 | 1536535 | 2005 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Mapping the tropomyosin isoform 5 binding site on human erythrocyte tropomodulin: Further insights into E-Tmod/TM5 interaction
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Actin protofilaments in the erythrocyte membrane skeleton are uniformly â¼37Â nm. This length may be in part attributed to a “molecular ruler” made of erythrocyte tropomodulin (E-Tmod) and tropomyosin (TM) isoforms 5 or 5b. We previously mapped the E-Tmod binding site to TM5 N-terminal heptad repeat residues “a” (I7, I14), “d” (V10) and “f” (R12). We now map the TM5 binding site to E-Tmod residues at L116, E117 and/or E118 by identifying among 35 deletion clones and a series of point mutations that no longer bind to human TM5 and rat TM5b. Upstream residues 71-104 contain an actin binding site. The N-terminal “KRK ring” may participate in balancing electrostatic force with hydrophobic interaction in dimerization of TM and its binding to E-Tmod.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Archives of Biochemistry and Biophysics - Volume 444, Issue 2, 15 December 2005, Pages 130-138
Journal: Archives of Biochemistry and Biophysics - Volume 444, Issue 2, 15 December 2005, Pages 130-138
نویسندگان
Carlos Vera, Jianmin Lao, Donald Hamelberg, Lanping Amy Sung,