کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10764867 | 1050567 | 2010 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Histone acetylation facilitates association of nucleosomes with SET domain of ALL-1 methyltransferase in vitro
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SDSMNasePAGEDNase IDeoxyribonuclease IBSA - BSASET domain - SET دامنهbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوAmino-acids - آمینو اسیدHistone acetylation - استیلیت هیستونpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدbase pairs - جفت پایهTranscription - رونویسیsodium dodecylsulphate - سدیم دودسیل سولفاتmicrococcal nuclease - نیکلاز میکروکوکالNucleosomes - هسته های هسته ایActive chromatin - کروماتین فعال
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The inheritable methylation pattern of gene activity, created upon cell differentiation, is further maintained by the “SET” (methyltransferase)-domain proteins. However, it is still not clear how SET-proteins can decide on the required gene activity state and the way their chromatin association is maintained. Here we have found that high levels of histone acetylation - the hallmarks of active chromosome regions in vivo - can increase the affinity of reconstituted nucleosomes to the SET domain of ALL-1 histone methyltransferase in a defined system in vitro.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 397, Issue 1, 18 June 2010, Pages 112-116
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 397, Issue 1, 18 June 2010, Pages 112-116
نویسندگان
Wladyslaw A. Krajewski, Oleg L. Vassiliev,