کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10797201 | 1053205 | 2013 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
P-glycoprotein is fully active after multiple tryptophan substitutions
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
TrpDDMNATAPGPTMDABCNBDPMPCN-acetyl-L-tryptophanamiden-dodecyl-β-d-maltopyranoside - n-dodecyl-β-D-maltopyranosideP-glycoprotein - P-گلیکوپروتئینTryptophan - تریپتوفانnucleotide binding domain - دامنه اتصال نوکلئوتیدیtransmembrane domain - دامنه فرابنفشMembrane bilayer - دو لایه غشاییPolyspecificity - مشخصات پلیسATP binding cassette - کیت اتصال ATP
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
⺠Substitution of the eleven native Trps in the P-glycoprotein multidrug transporter. ⺠Several Trps at the membrane interface are critical for substrate polyspecificity. ⺠Trps in the coupling helices are important for interdomain communication. ⺠Single Trp mutants can be combined while maintaining drug polyspecificity. ⺠Multi-Trp mutant protein is fully active with reduced intrinsic fluorescence.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes - Volume 1828, Issue 3, March 2013, Pages 1159-1168
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes - Volume 1828, Issue 3, March 2013, Pages 1159-1168
نویسندگان
Douglas J. Swartz, Joachim Weber, Ina L. Urbatsch,