کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10799927 | 1054605 | 2015 | 11 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Sialic acids attached to N- and O-glycans within the Nav1.4 D1S5-S6 linker contribute to channel gating
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SSAN-acetylgalactosamineGalNAcVoltage-gated Na+ channelsHERGSSIO-GlycosylationGlcNAcN-glycosylation - N-گلیکوزیلتSialic acids - اسید سیالیکNeuraminic acid - اسید نوریامینیکCho - برایChinese Hamster Ovary - تخمدان هامستر چینیIon channel gating - دروازه کانال یونInactivation - غیر فعال کردنNav - نهN-acetylglucosamine - نیتستیگلوکوزامینapparent molecular weight - وزن مولکولی آشکارaction potentials - پتانسیل های عملیVoltage-gated K+ channel - کانال K + با ولتاژVoltage-gated ion channels - کانال های یونی ولتاژGal - گالGalactose - گالاکتوزمی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Protein N- and O-glycosylation can modulate ion channel gating simultaneously. These data also suggest that environmental, metabolic, and/or congenital changes in glycosylation that impact sugar substrate levels, could lead, potentially, to changes in Nav sialylation and gating that would modulate AP waveforms and conduction.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects - Volume 1850, Issue 2, February 2015, Pages 307-317
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects - Volume 1850, Issue 2, February 2015, Pages 307-317
نویسندگان
Andrew R. Ednie, Jean M. Harper, Eric S. Bennett,