کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10869794 | 1073970 | 2015 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
O-fucosylation of CCN1 is required for its secretion
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
EGFIGFBPPBSDMEMHSPGCCN1CBBVWCCoomassie Brilliant Blue - Coomassie درخشان آبیendoplasmic reticulum - شبکه آندوپلاسمی Conditioned medium - شرایط محیطیMass spectrometry - طیف سنجی جرمیepidermal growth factor - عامل رشد اپیدرمیPhosphate-buffered saline - محلول نمک فسفات با خاصیت بافریDulbecco’s modified eagle’s medium - محیط عقاب اصلاح شده DulbeccoHeparan sulfate proteoglycan - هپارین سولفات پروتئگلیکانInsulin-like growth factor-binding protein - پروتئین متصل به پروتئین رشد دهنده انسولینGlycosylation - گلیکوزیله شدن
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The matricellular protein CCN1, also known as Cyr61, is a secreted ligand and has numerous functions. Human CCN1 contains one predicted O-fucosylation site in the thrombospondin type-1 repeat (TSR1) domain at Thr242. In this report, we demonstrated that CCN1 is O-fucosylated at Thr242 using mass spectrometry. Deficiency of O-fucosylation resulted in the decrement of the cell surface localization and the secretion of CCN1. Furthermore, knockdown of protein O-fucosyltransferase 2, which modifies a specific Ser/Thr residue in the TSR1 domain, decreased secreted levels of CCN1. These results demonstrated that O-fucosylation of CCN1 at Thr242 regulates its secretion.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 21, 24 October 2015, Pages 3287-3293
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 21, 24 October 2015, Pages 3287-3293
نویسندگان
Yuki Niwa, Takehiro Suzuki, Naoshi Dohmae, Siro Simizu,