کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870037 | 1073987 | 2014 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crystal structures of sialyltransferase from Photobacterium damselae
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
Photobacterium damselaeGalNAcSIAGlcNAcNeu5AcEGTACMP-Neu5AcEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید ethylene glycol tetraacetic acid - اتیلن گلیکول تتراستیک اسیدEthylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدN-acetylneuraminic acid - اسید N-استیلون اورامینیکimmunoglobulin - ایمونوگلوبولینProtein crystal structure - ساختار بلوری بلورینSialic acid - سیالیک اسیدN-acetylglucosamine - نیتستیگلوکوزامینGal - گالGalactose - گالاکتوزمی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Sialyltransferase structures fall into either GT-A or GT-B glycosyltransferase fold. Some sialyltransferases from the Photobacterium genus have been shown to contain an additional N-terminal immunoglobulin (Ig)-like domain. Photobacterium damselae α2-6-sialyltransferase has been used efficiently in enzymatic and chemoenzymatic synthesis of α2-6-linked sialosides. Here we report three crystal structures of this enzyme. Two structures with and without a donor substrate analog CMP-3F(a)Neu5Ac contain an immunoglobulin (Ig)-like domain and adopt the GT-B sialyltransferase fold. The binary structure reveals a non-productive pre-Michaelis complex, which are caused by crystal lattice contacts that prevent the large conformational changes. The third structure lacks the Ig-domain. Comparison of the three structures reveals small inherent flexibility between the two Rossmann-like domains of the GT-B fold.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 24, 20 December 2014, Pages 4720-4729
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 24, 20 December 2014, Pages 4720-4729
نویسندگان
Nhung Huynh, Yanhong Li, Hai Yu, Shengshu Huang, Kam Lau, Xi Chen, Andrew J. Fisher,