کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870628 | 1074015 | 2014 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Identification of a novel ATPase activity in 14-3-3 proteins - Evidence from enzyme kinetics, structure guided modeling and mutagenesis studies
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
HEPESATP-γ-SRMSDPDBAMP-PCPNi-NTATOFChaperonePLP14-3-34-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid - 4- (2-hydroxyethyl) -1-piperazineethanesulfonic acidroot mean-square deviation - انحراف معیار میانگین ریشهmutation - جهشDocking - داکتmatrix assisted laser desorption ionization - ماتریکس یونیزاسیون لیزر را پشتیبانی می کندMALDI - مالدیwild-type - نوع وحشیATP hydrolysis - هیدرولیز ATPProtein Data Bank - پروتئین بانک اطلاعاتیcurie - کوری
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
14-3-3 Proteins bind phosphorylated sequences in proteins and regulate multiple cellular functions. For the first time, we show that pure recombinant human 14-3-3 ζ, γ, ε and Ï isofoms hydrolyze ATP with similar Km and kcat values. In sharp contrast the sigma isoform has no detectable activity. Docking studies identify two putative binding pockets in 14-3-3 zeta. Mutation of D124A in the amphipathic pocket enhances binding affinity and catalysis. Mutation of a critical Arg (R55A) at the dimer interface in zeta reduces binding and decreases catalysis. These experimental results coincide with a binding pose at the dimer interface. This newly identified function could be a moon lighting function in some of these isoforms.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 1, 3 January 2014, Pages 71-78
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 1, 3 January 2014, Pages 71-78
نویسندگان
Manoj P. Ramteke, Pradnya Shelke, Vidhya Ramamoorthy, Arun Kumar Somavarapu, Amit Kumar Singh Gautam, Padma P. Nanaware, Sudheer Karanam, Sami Mukhopadhyay, Prasanna Venkatraman,