کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870642 | 1074015 | 2014 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Trk receptors need neutral sphingomyelinase activity to promote cell viability
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
nSMaseSphKPC12CGNNGF3-(4,5-dimethylthiazol-2-yl)-2,5-diphenyltetrazolium bromide - 3- (4،5-dimethylthiazol-2-yl) -2،5-difenyltetrazolium bromideBDNF - BDNF یا فاکتور نورونزایی مشتقشده از مغز MTT - MTTsphingomyelin - اسفنگومیلینSphingosine kinase - اسپینوزین کینازsphingomyelinase - اسپینگومایینازneutral sphingomyelinase - اسپینگومییلیناز خنثیCer - سرceramide - سرامیدnerve growth factor - فاکتور رشد عصبBrain-derived neurotrophic factor - فاکتور نوروتروفی مشتق شده از مغزPhosphorylation - فسفریلاسیونNeurotrophins - نوروتروفین Neurotrophin - نوروتروفینGranule neuron - گرانول نورون
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Trk receptors need neutral sphingomyelinase activity to promote cell viability Trk receptors need neutral sphingomyelinase activity to promote cell viability](/preview/png/10870642.png)
چکیده انگلیسی
Neurotrophins are a group of secreted polypeptides, which comprises Nerve Growth Factor (NGF) and Brain-Derived Neurotrophic Factor (BDNF). Each neurotrophin can bind specifically to a tyrosine kinase Trk receptor (TrkA, TrkB or TrkC), while all of the neurotrophins can bind, with similar affinity, to the p75 neurotrophin receptor (p75NTR). Experiments on cell viability promotion by BDNF in granule neurons or by NGF in PC12 cells show that neurotrophin-exerted cell viability is neutral sphingomyelinase (nSMase)-dependent, since GW4869 or siRNA knockdown abrogates the protective effects, as well as neurotrophin-induced Akt phosphorylation. Finally, the assessment of nSMase activity promotion drives to the conclusion that neurotrophins can promote cell viability through Trk receptors in a manner depending on basal nSMase but not through SMase activity enhancement.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 1, 3 January 2014, Pages 167-174
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 1, 3 January 2014, Pages 167-174
نویسندگان
Ana Candalija, Roger CubÃ, Arturo Ortega, José Aguilera, Carles Gil,