| کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
|---|---|---|---|---|
| 10871210 | 1074042 | 2013 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Salt bridge in the conserved His-Asp cluster in Gloeobacter rhodopsin contributes to trimer formation
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ESRsensory rhodopsin IISRIIxanthorhodopsinGloeobacter rhodopsinPSBhalorhodopsinProteorhodopsinIPTGDDMSECE. colidodecyl-β-D-maltoside - dodecyl-β-D-مالتوزیدEscherichia coli - اشریشیا کُلیSize-exclusion chromatography - اندازه گیری کروماتوگرافی حذف شدهisopropyl β-D-1-thiogalactopyranoside - ایزوپروپیل β-D-1-thiogalactopyranosidebacteriorhodopsin - باکتریورودوپسینmicrobial rhodopsin - ردپسین میکروبیcircular dichroism - رنگ تابی دورانیQuaternary structure - ساختار چهارمCircular dichroism spectroscopy - طیف سنجی دی کرومProtonated Schiff base - پایه شفاف پروتونیتProtonation - پروتون دهی، پروتوناسیون
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠GR solubilized with DDM shows the pH-dependent trimer/monomer transition. ⺠His87-Asp121 salt bridge contributes to the trimer formation. ⺠His87 itself is essential for the trimer formation. ⺠The quaternary structure of GR may change during the photoreaction. ⺠The sign of bipolar CD spectra is opposite to those of BR and HR.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 4, 14 February 2013, Pages 322-327
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 4, 14 February 2013, Pages 322-327
نویسندگان
Takashi Tsukamoto, Takashi Kikukawa, Takuro Kurata, Kwang-Hwan Jung, Naoki Kamo, Makoto Demura,