کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10871750 | 1074078 | 2011 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Asparagine 405 of heparin lyase II prevents the cleavage of glycosidic linkages proximate to a 3-O-sulfoglucosamine residue
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
IdoAPAGEGlcAHEPSite-directed mutagenesis - mutagenesis مواجه با سایتantithrombin - آنتی ترومبینiduronic acid - اسید iduronicGlucuronic acid - اسید گلوکورونیکpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدSubstrate specificity - خصوصیات زیربناییMass spectrometry - طیف سنجی جرمیProtein engineering - مهندسی پروتئینHeparan sulfate - هپاران سولفاتHeparin - هپارین Heparin lyase - هپارین لینازheparinase - هپارینازliquid chromatography - کروماتوگرافی مایع
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠Heparin and heparan sulfate contain a rare 3-O-sulfoglucosamine residue. ⺠3-O-Sulfoglucosamine is critical for anticoagulation and virus recognition. ⺠The glycosidic linkage proximate to this 3-O-sulfoglucosamine is resistant to heparin lyase cleavage. ⺠Protein engineering of heparin lyase II broadened its specificity towards 3-O-sulfoglucosamine containing substrates.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 15, 4 August 2011, Pages 2461-2466
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 15, 4 August 2011, Pages 2461-2466
نویسندگان
Wenjing Zhao, Marie-Line Garron, Bo Yang, Zhongping Xiao, Jeffrey D. Esko, Miroslaw Cygler, Robert J. Linhardt,