کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10872368 | 1074129 | 2010 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The [FeFe]-hydrogenase maturase HydF from Clostridium acetobutylicum contains a CO and CNâ ligated iron cofactor
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
GTPSAMH-cluster[FeFe] hydrogenaseHYSCOREHyperfine sublevel correlation spectroscopyS-adenosyl methionine - S-آدنوزیل متیونینMaturation - بلوغFourier-transform infrared spectroscopy - تبدیل فوریه طیف سنجی مادون قرمزEPR - تشدید پارامغناطیس الکترونGDP - تولید ناخالص ملیFTIR - طیف سنج مادون قرمزelectron paramagnetic resonance spectroscopy - طیف سنجی رزونانس پارامغناطیسی الکترونClostridium acetobutylicum - کلسترییدیوم استوبوتیلیکوم
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Biosynthesis of the [FeFe] hydrogenases active site (H-cluster) requires three maturation factors whose respective roles are not understood yet. The clostridial maturation enzymes (CaHydE, CaHydF and CaHydG) were homologously overexpressed in their native host Clostridium acetobutylicum. CaHydF was able to activate Chlamydomonas reinhardtii [FeFe] hydrogenase apoprotein (CrHydA1apo) to almost 100% compared to the native specific hydrogen evolution activity. Based on electron paramagnetic resonance spectroscopy and Fourier-transform infrared spectroscopy data the existence of a [4Fe4S] cluster and a CO and CNâ ligand coordinated di-iron cluster is suggested. This study contains the first experimental evidence that the bi-nuclear part of the H-cluster is assembled in HydF.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 584, Issue 3, 5 February 2010, Pages 638-642
Journal: FEBS Letters - Volume 584, Issue 3, 5 February 2010, Pages 638-642
نویسندگان
Ilka Czech, Alexey Silakov, Wolfgang Lubitz, Thomas Happe,