کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10873409 | 1074277 | 2005 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The plant P1B-type ATPase AtHMA4 transports Zn and Cd and plays a role in detoxification of transition metals supplied at elevated levels
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
HMAInsertional mutantORFs.e.P-type ATPaseArabidopsis thaliana - آرابیدوپسیس تالیاناEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدanalysis of variance - تحلیل واریانسANOVA - تحلیل واریانس Analysis of variancestandard error - خطای استانداردtransmembrane - فرابنفشopen reading frame - قاب خواندن بازLeft border - مرز چپwild type - نوع وحشیMetal homeostasis - هوموتازیست فلزیfresh weight - وزن ترoptical density - چگالی نوریsynthetic complete - کامل مصنوعی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
The transition metal Zn is essential for many physiological processes in plants, yet at elevated concentrations this, and the related non-essential metal Cd, can be toxic. Arabidopsis thaliana HMA4, belonging to the Type P1B subfamily of P-type ATPases, has recently been implicated in Zn nutrition, having a role in root to shoot Zn translocation. Using Arabidopsis insertional mutants, it is shown here that disruption of AtHMA4 function also results in increased sensitivity to elevated levels of Cd and Zn, suggesting that AtHMA4 serves an important role in metal detoxification at higher metal concentrations. AtHMA4 and a truncated form lacking the last 457 amino acids both confer Cd and Zn resistance to yeast but a mutant version of the full-length AtHMA4 (AtHMA4-C357G) does not; this demonstrates that the C-terminal region is not essential for this function. Evidence is presented that AtHMA4 functions as an efflux pump.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 3, 31 January 2005, Pages 783-791
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 3, 31 January 2005, Pages 783-791
نویسندگان
Rebecca F. Mills, Alessandra Francini, Pedro S.C. Ferreira da Rocha, Paul J. Baccarini, Melissa Aylett, Gerard C. Krijger, Lorraine E. Williams,