کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10954283 | 1097883 | 2007 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Shifts in the myosin heavy chain isozymes in the mouse heart result in increased energy efficiency
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
EDPfree energy of ATP hydrolysis31P-NMRFHCPFKMVO2MyHCrPPFIDsCOXPHIIntracellular pH - PH درون سلولیATP - آدنوزین تری فسفات یا ATPfree induction decays - آزاد شدن القاء آزادleft ventricle - بطن چپBiophysics - بیوفیزیکMyosin heavy chain - زنجیره سنگین میوزینCitrate synthase - سیترات سیتواستاتcytochrome c oxidase - سیتوکروم سی اکسیدازHeart rate - ضربان قلب31P-NMR spectroscopy - طیف سنجی 31P-NMRinorganic phosphate - فسفات معدنیPhosphocreatine - فسفریکراتینPhosphofructokinase - فسفوفروتکتینازend-diastolic pressure - فشار دیستال پایینdeveloped pressure - فشار رو به رشد استsystolic pressure - فشار سیستولیکMouse heart - قلب ماوسlactate dehydrogenase - لاکتات دهیدروژناز LDH - لاکتات دهیدروژناز به صورت مختصر شده LDH myocardial oxygen consumption - مصرف اکسیژن قلبRate pressure product - مقدار فشار محصولPCR - واکنش زنجیرهٔ پلیمرازFamilial hypertrophic cardiomyopathy - کاردیومیوپاتی هیپرتروفیک خانوادگیCreatine kinase - کراتین کیناز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیولوژی سلول
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Cardiac-specific transgenesis in the mouse is widely used to study the basic biology and chemistry of the heart and to model human cardiovascular disease. A fundamental difference between mouse and human hearts is the background motor protein: mouse hearts contain predominantly the αα-myosin heavy chain (MyHC) isozyme while human hearts contain predominantly the ββ-MyHC isozyme. Although the intrinsic differences in mechanical and enzymatic properties of the αα- and ββ-MyHC molecules are well known, the consequences of isozyme shifts on energetics of the intact beating heart remain unknown. Therefore, we compared the free energy of ATP hydrolysis (|ÎGâ¼Â ATP|) determined by 31P-NMR spectroscopy in isolated perfused littermate mouse hearts containing the same amount of myosin comprised of either > 95% αα-MyHC or â¼Â 83% ββ-MyHC. |ÎGâ¼Â ATP| was â¼Â 2 kJ molâ 1 higher in the ββ-MyHC hearts at all workloads. Furthermore, upon inotropic challenge, hearts containing predominantly ββ-MyHC hearts increased developed pressure more than αα-MyHC hearts whereas heart rate increased more in αα-MyHC hearts. Thus, hearts containing predominantly the ββ-MyHC isozyme are more energy efficient than αα-MyHC hearts. We suggest that these fundamental differences in the motor protein energy efficiency at the whole heart level should be considered when interpreting results using mouse-based cardiovascular modeling of normal and diseased human hearts.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Molecular and Cellular Cardiology - Volume 42, Issue 1, January 2007, Pages 214-221
Journal: Journal of Molecular and Cellular Cardiology - Volume 42, Issue 1, January 2007, Pages 214-221
نویسندگان
Kirsten Hoyer, Maike Krenz, Jeffrey Robbins, Joanne S. Ingwall,