کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10954283 | 1097883 | 2007 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Shifts in the myosin heavy chain isozymes in the mouse heart result in increased energy efficiency
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
EDPfree energy of ATP hydrolysis31P-NMRFHCPFKMVO2MyHCrPPFIDsCOXPHIIntracellular pH - PH درون سلولیATP - آدنوزین تری فسفات یا ATPfree induction decays - آزاد شدن القاء آزادleft ventricle - بطن چپBiophysics - بیوفیزیکMyosin heavy chain - زنجیره سنگین میوزینCitrate synthase - سیترات سیتواستاتcytochrome c oxidase - سیتوکروم سی اکسیدازHeart rate - ضربان قلب31P-NMR spectroscopy - طیف سنجی 31P-NMRinorganic phosphate - فسفات معدنیPhosphocreatine - فسفریکراتینPhosphofructokinase - فسفوفروتکتینازend-diastolic pressure - فشار دیستال پایینdeveloped pressure - فشار رو به رشد استsystolic pressure - فشار سیستولیکMouse heart - قلب ماوسlactate dehydrogenase - لاکتات دهیدروژناز LDH - لاکتات دهیدروژناز به صورت مختصر شده LDH myocardial oxygen consumption - مصرف اکسیژن قلبRate pressure product - مقدار فشار محصولPCR - واکنش زنجیرهٔ پلیمرازFamilial hypertrophic cardiomyopathy - کاردیومیوپاتی هیپرتروفیک خانوادگیCreatine kinase - کراتین کیناز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیولوژی سلول
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Shifts in the myosin heavy chain isozymes in the mouse heart result in increased energy efficiency Shifts in the myosin heavy chain isozymes in the mouse heart result in increased energy efficiency](/preview/png/10954283.png)
چکیده انگلیسی
Cardiac-specific transgenesis in the mouse is widely used to study the basic biology and chemistry of the heart and to model human cardiovascular disease. A fundamental difference between mouse and human hearts is the background motor protein: mouse hearts contain predominantly the αα-myosin heavy chain (MyHC) isozyme while human hearts contain predominantly the ββ-MyHC isozyme. Although the intrinsic differences in mechanical and enzymatic properties of the αα- and ββ-MyHC molecules are well known, the consequences of isozyme shifts on energetics of the intact beating heart remain unknown. Therefore, we compared the free energy of ATP hydrolysis (|ÎGâ¼Â ATP|) determined by 31P-NMR spectroscopy in isolated perfused littermate mouse hearts containing the same amount of myosin comprised of either > 95% αα-MyHC or â¼Â 83% ββ-MyHC. |ÎGâ¼Â ATP| was â¼Â 2 kJ molâ 1 higher in the ββ-MyHC hearts at all workloads. Furthermore, upon inotropic challenge, hearts containing predominantly ββ-MyHC hearts increased developed pressure more than αα-MyHC hearts whereas heart rate increased more in αα-MyHC hearts. Thus, hearts containing predominantly the ββ-MyHC isozyme are more energy efficient than αα-MyHC hearts. We suggest that these fundamental differences in the motor protein energy efficiency at the whole heart level should be considered when interpreting results using mouse-based cardiovascular modeling of normal and diseased human hearts.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Molecular and Cellular Cardiology - Volume 42, Issue 1, January 2007, Pages 214-221
Journal: Journal of Molecular and Cellular Cardiology - Volume 42, Issue 1, January 2007, Pages 214-221
نویسندگان
Kirsten Hoyer, Maike Krenz, Jeffrey Robbins, Joanne S. Ingwall,