کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1179968 | 1491451 | 2010 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Stability of the domain interface contributes towards the catalytic function at the H-site of class alpha glutathione transferase A1-1
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
GSHGSTCDNBTNBDomain–domain interactions1-chloro-2,4-dinitrobenzene - 1-کلرو-2،4-دینیتروبنزن1,3,5-Trinitrobenzene - 1،3،5-ترینیتروبنزن8-Anilino-1-naphthalene sulfonate - 8-آنیلینو-1-نفتالین سولفوناتEthacrynic acid - اسید اتاکریونیکTransition state stabilization - تثبیت دولت گذارcircular dichroism - رنگ تابی دورانیANS - سالCatalytic function - عملکرد کاتالیزوریProtein stability - پایداری پروتئینGlutathione - گلوتاتیونGlutathione transferase - گلوتاتیون ترانسفراز
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Stability of the domain interface contributes towards the catalytic function at the H-site of class alpha glutathione transferase A1-1 Stability of the domain interface contributes towards the catalytic function at the H-site of class alpha glutathione transferase A1-1](/preview/png/1179968.png)
چکیده انگلیسی
⺠Trp21 is conserved at the domain interface of class alpha GSTs. ⺠W21A mutation compromises stability but not structure of domain interface. ⺠W21A mutant displays reduced catalytic function at the H-site. ⺠Domain interface stability is important for transition state stabilisation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1804, Issue 12, December 2010, Pages 2228-2233
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1804, Issue 12, December 2010, Pages 2228-2233
نویسندگان
David Balchin, Sylvia Fanucchi, Ikechukwu Achilonu, Roslin J. Adamson, Jonathan Burke, Manuel Fernandes, Samantha Gildenhuys, Heini W. Dirr,