کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1910772 | 1046786 | 2007 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
PrxQ-A, a member of the peroxiredoxin Q family, plays a major role in defense against oxidative stress in the cyanobacterium Anabaena sp. strain PCC7120
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ORFsTrxRTrxMCOAMSRT-PCRDTTROS - ROSAntioxidant - آنتی اکسیدانsodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل دوده سولفات سدیم پلی آکریل آمیدSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدMetal-catalyzed oxidation - اکسیداسیون کاتالیزور فلزیthioredoxin reductase - تریودوکسین ردوکتازOxidative stress - تنش اکسیداتیوthioredoxin - تیرودوکسینdithiothreitol - دیتیوتریتولCyanobacteria - سیانوباکتریهاperoxidase activity - فعالیت پراکسیدازMethyl viologen - متیل ویولونگReverse transcriptase-polymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای واکنش زنجیره ای واکنش زنجیره ایPeroxiredoxin - پروکسی ردوکسینPeroxiredoxins - پروکسیریدوکسین هاReactive oxygen species - گونههای فعال اکسیژن
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
سالمندی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The genome of the cyanobacterium Anabaena PCC 7120 encodes seven polypeptides showing sequence similarities with peroxiredoxins (Prx-s). One of them, prxQ-A (alr2503), which encodes a Prx Q homologue, is located in the same gene cluster as pkn22, which encodes a Ser/Thr kinase. Here we report that the pkn22-knockout mutant (Mp22) is sensitive to oxidative stress because it fails to synthesize PrxQ-A; the expression of prxQ-A is significantly induced under oxidative stress conditions. The hypersensitivity of the Mp22 mutant to oxidative stress was restored by inducing the expression of the prxQ-A gene in trans. The recombinant PrxQ-A protein shows antioxidant activity protecting the DNA from being degraded by reactive oxygen species, catalyzes the reduction of H2O2 in the presence of DTT, and shows thioredoxin-dependent peroxidase activity in vitro. The conserved Cys47 residue is the peroxide oxidation site, since the replacement of Cys47 by a Ser residue completely abolished the peroxidase activity. All these data suggest that PrxQ-A may efficiently protect this organism from oxidative stress.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Free Radical Biology and Medicine - Volume 42, Issue 3, 1 February 2007, Pages 424-431
Journal: Free Radical Biology and Medicine - Volume 42, Issue 3, 1 February 2007, Pages 424-431
نویسندگان
Amel Latifi, Marion Ruiz, Robert Jeanjean, Cheng-Cai Zhang,