کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1941221 | 1050805 | 2006 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
On the interaction site of serine acetyltransferase in the cysteine synthase complex from Escherichia coli
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Cysteine synthase from Escherichia coli is a bienzyme complex comprised of serine acetyltransferase (SAT) and O-acetylserine sulfhydrylase A. The site of interaction of a SAT molecule was investigated by gel chromatography and surface plasmon technique using various mutant-type SATs, to better understand the mechanism involved in complex formation. The C-terminus of SAT, Ile 273, along with Glu 268 and Asp 271, was found to be essential for complex formation. The effects of O-acetyl-l-serine and sulfide on the affinity for the complex formation were also studied using a surface plasmon technique.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 341, Issue 4, 24 March 2006, Pages 911–916
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 341, Issue 4, 24 March 2006, Pages 911–916
نویسندگان
Chunhui Zhao, Yudai Moriga, Bin Feng, Yoichi Kumada, Hiroyuki Imanaka, Koreyoshi Imamura, Kazuhiro Nakanishi,