کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1941651 | 1536901 | 2016 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The unusual substrate specificity of a virulence associated serine hydrolase from the highly toxic bacterium, Francisella tularensis
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
MWCONi-NTADSFPDBFrancisella tularensisHSLFluorogenic substrates - بسترهای فلورایدSubstrate specificity - خصوصیات زیربناییKEGG یا Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes - دایرة المعارف ژن ها و ژنوم کیوتو Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes - دایره المعارف ژنتیک ژن ها و ژنوم کیوتوSerine hydrolase - سریال هیدرولازluria-bertani broth - سوپ لووریا برتانیDifferential scanning fluorimetry - فلوریمتری اسکن دیفرانسیلhormone sensitive lipase - لیپاز حساس به هورمونnickel-nitrilotriacetic acid - نیکل نیتریلوتوریکات اسیدVirulence - ویروسی شدنProtein Data Bank - پروتئین بانک اطلاعاتیmolecular weight cut-off - کاهش وزن مولکولی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Francisella tularensis is the causative agent of the highly, infectious disease, tularemia. Amongst the genes identified as essential to the virulence of F. tularensis was the proposed serine hydrolase FTT0941c. Herein, we purified FTT0941c to homogeneity and then characterized the folded stability, enzymatic activity, and substrate specificity of FTT0941c. Based on phylogenetic analysis, FTT0941c was classified within a divergent Francisella subbranch of the bacterial hormone sensitive lipase (HSL) superfamily, but with the conserved sequence motifs of a bacterial serine hydrolase. FTT0941c showed broad hydrolase activity against diverse libraries of ester substrates, including significant hydrolytic activity across alkyl ester substrates from 2 to 8 carbons in length. Among a diverse library of fluorogenic substrates, FTT0941c preferred α-cyclohexyl ester substrates, matching with the substrate specificity of structural homologues and the broad open architecture of its modeled binding pocket. By substitutional analysis, FTT0941c was confirmed to have a classic catalytic triad of Ser115, His278, and Asp248 and to remain thermally stable even after substitution. Its overall substrate specificity profile, divergent phylogenetic homology, and preliminary pathway analysis suggested potential biological functions for FTT0941c in diverse metabolic degradation pathways in F. tularensis.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemistry and Biophysics Reports - Volume 7, September 2016, Pages 415-422
Journal: Biochemistry and Biophysics Reports - Volume 7, September 2016, Pages 415-422
نویسندگان
Alexander M. Farberg, Whitney K. Hart, R. Jeremy Johnson,