کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
1942203 1537044 2013 17 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structural analysis of cytochrome bc1 complexes: Implications to the mechanism of function
کلمات کلیدی
QH2rms deviationbc1UbiquinolISPNCSISCPDBubiquinoneMPPelectron transfer - انتقال الکترونroot-mean-square deviation - انحراف معیار میانگین ریشهnon-crystallographic symmetry - تقارن غیر کریستالوگرافیiron–sulfur cluster - خوشه آهن گوگردCrystal structure - ساختار کریستالیCytochrome bc1 complex - سیتوکروم bc1 پیچیدهtransmembrane - فرابنفشphosphatidylinositol - فسفاتیدیل اینوزیتولphosphatidylcholine - فسفاتیدیل کولینphosphatidylethanolamine - فسفاتیدیلتانولامینContact area - منطقه تماسsurface complementarity - مکمل سطحmitochondrial processing peptidase - پردازش پپتیداز میتوکندریIron–sulfur protein - پروتئین آهن گوگردProtein Data Bank - پروتئین بانک اطلاعاتیCardiolipin - کاردیولیپین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری علوم کشاورزی و بیولوژیک دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
Structural analysis of cytochrome bc1 complexes: Implications to the mechanism of function
چکیده انگلیسی
► Crystal structures of cyt bc1 complexes have been determined from diverse organisms. ► ISP-ED, the extrinsic domain of iron-sulfur protein, undergoes binary conformational changes upon binding of different inhibitors. ► ISP-ED conformation is controlled through modulating its binding affinity to cyt b subunit. ► Bifurcated ET can be explained by the “surface-affinity modulated ISP motion switch hypothesis”. ► This mechanism has received substantial experimental support.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics - Volume 1827, Issues 11–12, November–December 2013, Pages 1278-1294
نویسندگان
, , , , , , ,