کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
4752832 | 1416372 | 2017 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Analysis of Agaricus meleagris pyranose dehydrogenase N-glycosylation sites and performance of partially non-glycosylated enzymes
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
FIAGlcNAcAOXGMCPDHHexNAcCDH - HRCN-acetylhexosamine - N-استیلهگزاسامینN-glycosylation - N-گلیکوزیلتalcohol oxidase - اکسیداز الکلGox - بروFlow injection analysis - تجزیه و تحلیل تزریق جریانcellobiose dehydrogenase - سللبئوس دهیدروژنازEnzymatic biofuel cell - سلول زیستی سوختی آنزیمیN-acetylglucosamine - نیتستیگلوکوزامینPyranose dehydrogenase - پیرانوز دهیدروژناز
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
مهندسی شیمی
بیو مهندسی (مهندسی زیستی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Knocking out the site N252 prevented the attachment of significantly extended N-glycan structures as detected on polyacrylamide gel electrophoresis, but did not significantly alter enzyme performance on modified electrodes. This suggests that not the molecule size but other factors like accessibility of the active site improved performance of deglycosylated AmPDH1/osmium redox polymer modified electrodes. A fourth N-glycosylation site of AmPDH1 could be confirmed by mass spectrometry at N319, which appeared to be conserved in related fungal pyranose dehydrogenases but not in other members of the glucose-methanol-choline oxidoreductase structural family. This site was shown to be the only one that is essential for functional recombinant expression of the enzyme.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Enzyme and Microbial Technology - Volume 99, April 2017, Pages 57-66
Journal: Enzyme and Microbial Technology - Volume 99, April 2017, Pages 57-66
نویسندگان
Christoph Gonaus, Daniel Maresch, Katharina Schropp, Peter à Conghaile, Dónal Leech, Lo Gorton, Clemens K. Peterbauer,