کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5166336 | 1380105 | 2009 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
ICChI, a glycosylated chitinase from the latex of Ipomoea carnea
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PAGETFMSDeglycosylationConvolvulaceaetetramethylethylenediamineTEMEDDTNBSDS2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid - 2- (N-مورفولینو) اتان سولفونیک اسیدBSA - BSADMSO - DMSOMALDI–TOF - MALDI-TOFbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوPolyclonal antibody - آنتی بادی های پلی کلونالMultifunctional enzyme - آنزیم چند منظورهBLAST, basic local alignment search tool - ابزار پایهای برای جستجوی برهم نهیهای موضعی، بلاستpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدBlast - انفجارProtein purification - خالصسازی یا تخلیص پروتئینN-terminal sequence - دنباله ی ترمینال NDimethyl sulfoxide - دیمتیل سولفواکسیدsodium dodecyl sulphate - سدیم دودسیل سولفاتChitinase activity - فعالیت کیتینازMeS - مسIpomoea carnea - گوشت Ipomoea
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آلی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
A multi-functional enzyme ICChI with chitinase/lysozyme/exochitinase activity from the latex of Ipomoea carnea subsp. fistulosa was purified to homogeneity using ammonium sulphate precipitation, hydrophobic interaction and size exclusion chromatography. The enzyme is glycosylated (14-15%), has a molecular mass of 34.94 kDa (MALDI-TOF) and an isoelectric point of pH 5.3. The enzyme is stable in pH range 5.0-9.0, 80 °C and the optimal activity is observed at pH 6.0 and 60 °C. Using p-nitrophenyl-N-acetyl-β-d-glucosaminide, the kinetic parameters Km, Vmax, Kcat and specificity constant of the enzyme were calculated as 0.5 mM, 2.5 Ã 10â8 mol minâ1 μg enzymeâ1, 29.0 sâ1 and 58.0 mMâ1 sâ1 respectively. The extinction coefficient was estimated as 20.56 Mâ1 cmâ1. The protein contains eight tryptophan, 20 tyrosine and six cysteine residues forming three disulfide bridges. The polyclonal antibodies raised and immunodiffusion suggests that the antigenic determinants of ICChI are unique. The first fifteen N-terminal residues G-E-I-A-I-Y-W-G-Q-N-G-G-E-G-S exhibited considerable similarity to other known chitinases. Owing to these unique properties the reported enzyme would find applications in agricultural, pharmaceutical, biomedical and biotechnological fields.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Phytochemistry - Volume 70, Issue 10, July 2009, Pages 1210-1216
Journal: Phytochemistry - Volume 70, Issue 10, July 2009, Pages 1210-1216
نویسندگان
Ashok Kumar Patel, Vijay Kumar Singh, Ravi Prakash Yadav, A.J.G. Moir, Medicherla V. Jagannadham,