کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5501862 | 1534942 | 2016 | 11 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The tetrahydrobiopterin radical interacting with high- and low-spin heme in neuronal nitric oxide synthase - A new indicator of the extent of NOS coupling
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
eNOSENDORRFQESEEMHYSCOREtetrahydrobiopterinBH4Hyperfine sublevel correlation spectroscopynNOSiNOSNOSNADPHmilliTeslaArginine - آرژنین Arg - ارگTesla - تسلاEPR - تشدید پارامغناطیس الکترونElectron nuclear double resonance - رزونانس دو هسته ای الکترونSpin-lattice relaxation time - زمان آرام شدن اسپین-شبکهinducible nitric oxide synthase - سنتاز اکسید نیتریک القاییendothelial nitric oxide synthase - سنتاز اکسید نیتریک اندوتلیالneuronal nitric oxide synthase - سنتاز اکسید نیتریک عصبیcontinuous wave - موج مداومNitric oxide - نیتریک اکسیدnitric oxide synthase - نیتریک اکسید سنتازreduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate - کاهش نیکوتین آمید آدنین دینکلوتید فسفات
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
سالمندی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Reaction intermediates trapped during the single-turnover reaction of the neuronal ferrous nitric oxide synthase oxygenase domain (Fe(II)nNOSOX) show four EPR spectra of free radicals. Fully-coupled nNOSOX with cofactor (tetrahydrobiopterin, BH4) and substrate (l-arginine) forms the typical BH4 cation radical with an EPR spectrum ~4.0 mT wide and hyperfine tensors similar to reports for a biopterin cation radical in inducible NOSOX (iNOSOX). With excess thiol, nNOSox lacking BH4 and l-arg is known to produce superoxide. In contrast, we find that nNOSOX with BH4 but no l-arg forms two radicals with rather different, fast (~250 μs at 5 K) and slower (~500 μs at 20 K), electron spin relaxation rates and a combined ~7.0 mT wide EPR spectrum. Rapid freeze-quench CW- and pulsed-EPR measurements are used to identify these radicals and their origin. These two species are the same radical with identical nuclear hyperfine couplings, but with spin-spin couplings to high-spin (4.0 mT component) or low-spin (7.0 mT component) Fe(III) heme. Uncoupled reactions of nNOS leave the enzyme in states that can be chemically reduced to sustain unregulated production of NO and reactive oxygen species in ischemia-reperfusion injury. The broad EPR signal is a convenient indicator of uncoupled nNOS reactions producing low-spin Fe(III) heme.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Free Radical Biology and Medicine - Volume 101, December 2016, Pages 367-377
Journal: Free Radical Biology and Medicine - Volume 101, December 2016, Pages 367-377
نویسندگان
Matthew D. Krzyaniak, Alex A. Cruce, Preethi Vennam, Molly Lockart, Vladimir Berka, Ah-Lim Tsai, Michael K. Bowman,