کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5504844 | 1536765 | 2017 | 17 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Plant E3 ligases ubiquitinate Escherichia coli Ï32in vitro
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
IPTGHSRCBBUblisopropyl-β-d-thiogalactosideσ32Coomassie Brilliant Blue - Coomassie درخشان آبیE3 ligase - E3 لیگازEscherichia coli - اشریشیا کُلیCo-IP - شرکت-IPCo-Immunoprecipitation - هم ایمن زداییHeat shock response - پاسخ شوک گرماUbiquitin-like protein - پروتئین مانند پروتئین UbiquitinUbiquitin - یوبیکویتین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Ubiquitin-like proteins (UBLs) are extremely well-conserved among eukaryotes and prokaryotes allowing interactions between proteins from different organisms. For example, the prokaryotic ubiquitin-like proteins (Pups) and the Proteasome accessory factor A (PafA) of Mycobacterium tuberculosis are sufficient to pupylate at least 51 Escherichia coli proteins. This work shows that the plant E3 ligases BnTR1 and AT1G02860 can ubiquitinate E. coli Ï32, but not Hsp70 DnaK in vitro. Molecular biology and biochemical studies confirm that the RING finger domain of BnTR1 and AT1G02860 is essential for their function. These results suggest that the substrates of plant E3 ligases can be prokaryotic protein and therefore the plant ubiquitylation system may have evolved from prokaryote.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 490, Issue 4, 2 September 2017, Pages 1232-1236
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 490, Issue 4, 2 September 2017, Pages 1232-1236
نویسندگان
Xibing Xu, Ke Liang, Haiyan Li, Hao Liu, Qin Cao, Yan Shen,