کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
5789297 1414309 2015 10 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The principle of compromise in competition: exploring stability condition of protein folding
ترجمه فارسی عنوان
اصل سازش در رقابت: بررسی وضعیت ثبات تاخیر پروتئین
ترجمه چکیده
فرضیه ترمودینامیکی و پایداری جنبشی در حال حاضر برای درک پوشیدن پروتئین استفاده می شود. پیشین فرض می کند که حداقل انرژی آزاد انرژی مکانیسم منحصر به فرد غالب در اکثر موارد است، در حالی که دوم نشان می دهد که برخی از پروتئین ها حتی انرژی آزاد را در حالت های متوسط ​​می بینند و حالت های بومی آنها در منطقه انرژی آزاد انرژی بالاتر از حد سینمایی است. این مقاله وضعیت پایداری ساختارهای پروتئین را بر اساس مطالعه ما درباره سیستم های شیمیایی پیچیده بررسی می کند. ما معتقدیم که جداسازی هر یک از دیگر منطقی نیست زیرا باید آنها را به هم متصل کرد و ساختارهای پروتئینی باید توسط حداقل دو مکانیسم که منجر به حالت های مختلف مشخص می شود تحت سلطه قرار گیرد. به این نتیجه می رسیم که: (1) ساختار پروتئین ها پویا است، نشان دادن حالت های مشخصه های مختلف که به طور متناوب در حال ظهور هستند و هر یک از آنها توسط یک مکانیزم مربوطه تحت سلطه قرار می گیرد. (2) سازش در رقابت با مکانیزم های غالب چندگانه ممکن است کلید درک ثبات ساختار پروتئین باشد. (3) فرآیند پویا تاول زدن پروتئین باید از طریق سری زمانی از هر دو تغییرات پر انرژی و ساختاری آن، که بسیار معنی دار و قابل اجرا از منظر انرژی آزاد است، نشان داده شده است.
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه شیمی شیمی (عمومی)
چکیده انگلیسی
Thermodynamic hypothesis and kinetic stability are currently used to understand protein folding. The former assumes that free energy minimum is the exclusive dominant mechanism in most cases, while the latter shows that some proteins have even lower free energy in intermediate states and their native states are kinetically trapped in the higher free energy region. This article explores the stability condition of protein structures on the basis of our study of complex chemical systems. We believe that separating one from another is not reasonable since they should be coupled, and protein structures should be dominated by at least two mechanisms resulting in different characteristic states. It is concluded that: (1) Structures of proteins are dynamic, showing multiple characteristic states emerging alternately and each dominated by a respective mechanism. (2) Compromise in competition of multiple dominant mechanisms might be the key to understanding the stability of protein structures. (3) The dynamic process of protein folding should be depicted through the time series of both its energetic and structural changes, which is much meaningful and applicable than the free energy landscape.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Science Bulletin - Volume 60, Issue 1, January 2015, Pages 76-85
نویسندگان
, , , ,