کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
6659655 | 1426188 | 2018 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The effect of carbohydrate binding modules and linkers on inhibitor binding to family 18 glycoside hydrolases
ترجمه فارسی عنوان
تأثیر ماژولهای اتصال دهنده کربوهیدرات و لینک ها بر اتصال مهار کننده به هیدروالزهای خانواده 18 گلیکوزید
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
کالری سنجی تیتراسیون ایزوترمال، کیتیناز انسانی، بازداری، مکانیسم آنزیم،
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
مهندسی شیمی
مهندسی شیمی (عمومی)
چکیده انگلیسی
Enzyme catalyzed hydrolysis of glycosidic bonds is undertaken by glycoside hydrolases (GHs) in nature. In addition to a catalytic domain (CD), GHs often have carbohydrate-binding modules (CBMs) attached to the CD through a linker. Allosamidin binding to full-length GH18 Serratia marcescens ChiB and the catalytic domain only yield equal changes in reaction free energy (ÎGroâ¯=â¯â38â¯kJ/mol), enthalpy (ÎHroâ¯=â¯18â¯kJ/mol), and entropy (âTÎSroâ¯=â¯â57â¯kJ/mol). Interestingly, the change in heat capacity (ÎCp,r) was 3-fold smaller for full-length vs. the CD alone (â263 vs. â695â¯J/K mol). Allosamidin binding to the full-length isoform and the CD alone of the GH18 human chitotriosidase yielded different ÎGro (â46.9 vs. â38.9â¯kJ/mol) due to differences in ÎHro (â58.2 vs. â50.2â¯kJ/mol), while âTÎSro and (11.3 vs. 11.3â¯kJ/mol) and ÎCp,r (â531 vs. â602â¯kJ/mol) are similar. The results combined show that the nature of the linker region and CBM affect the thermodynamic signatures of active site ligand binding.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: The Journal of Chemical Thermodynamics - Volume 125, October 2018, Pages 220-224
Journal: The Journal of Chemical Thermodynamics - Volume 125, October 2018, Pages 220-224
نویسندگان
Kristine Bistrup Eide, Morten Sørlie,