کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8269139 | 1534957 | 2015 | 39 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Nuclear glutaredoxin 3 is critical for protection against oxidative stress-induced cell death
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
CDNBthioredoxin.PICOTGrx3DemRFPAP1TrxDulbecco׳s modified Eagle mediumPMSFNACGSHDTTeGFPROINF-κBDMEMFBSNFATMEF1-chloro-2,4-dinitrobenzene - 1-کلرو-2،4-دینیتروبنزنN-acetylcysteine - N-استیل سیستئینROS - ROSOxidative stress - تنش اکسیداتیوdiethyl maleate - دی اتیل مولاناdihydroethidium - دی هیدروتیدیمdithiothreitol - دیتیوتریتولFree radicals - رادیکال آزادfetal bovine serum - سرم جنین گاوcalf serum - سرم گوسالهNuclear Factor of Activated T Cells - عامل هسته ای سلول های T فعال شدهnuclear factor κB - فاکتور هسته ای κBPhenylmethanesulfonyl fluoride - فنیل متیل سولفونیل فلورایدCell death - مرگ سلولی Regions Of Interest - مناطق مورد علاقهmouse embryonic fibroblast - موش فیبروبلاست جنینیKnockdown - نابودیRedox homeostasis - هومئوستاز ردوکسDHE - وactivator protein 1 - پروتئین فعال کننده 1enhanced green fluorescent protein - پروتئین فلورسنت سبز افزایش یافته استred fluorescent protein - پروتئین فلورسنت قرمزGlutathione - گلوتاتیونGlutaredoxin - گلوتاراکسینReactive oxygen species - گونههای فعال اکسیژن
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
سالمندی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Mammalian glutaredoxin 3 (Grx3) has been shown to be critical in maintaining redox homeostasis and regulating cell survival pathways in cancer cells. However, the regulation of Grx3 is not fully understood. In the present study, we investigate the subcellular localization of Grx3 under normal growth and oxidative stress conditions. Both fluorescence imaging of Grx3-RFP fusion and Western blot analysis of cellular fractionation indicate that Grx3 is predominantly localized in the cytoplasm under normal growth conditions, whereas under oxidizing conditions, Grx3 is translocated into and accumulated in the nucleus. Grx3 nuclear accumulation was reversible in a redox-dependent fashion. Further analysis indicates that neither the N-terminal Trx-like domain nor the two catalytic cysteine residues in the active CGFS motif of Grx3 are involved in its nuclear translocation. Decreased levels of Grx3 render cells susceptible to cellular oxidative stress, whereas overexpression of nuclear-targeted Grx3 is sufficient to suppress cells' sensitivity to oxidant treatments and reduce reactive oxygen species production. These findings provide novel insights into the regulation of Grx3, which is crucial for cell survival against environmental insults.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Free Radical Biology and Medicine - Volume 85, August 2015, Pages 197-206
Journal: Free Radical Biology and Medicine - Volume 85, August 2015, Pages 197-206
نویسندگان
Khanh Pham, Rituraj Pal, Ying Qu, Xi Liu, Han Yu, Stephen L. Shiao, Xinquan Wang, E. O׳Brian Smith, Xiaojiang Cui, George G. Rodney, Ninghui Cheng,