کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8295387 | 1536758 | 2018 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structural insight into a novel indole prenyltransferase in hapalindole-type alkaloid biosynthesis
ترجمه فارسی عنوان
بینش ساختاری به یک رونولترونسفراز نوین هندول در بیوسنتز آلکالوئیدی نوع هپالیندول
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
چکیده انگلیسی
FamD1 is a novel CloQ/NphB-family indole prenyltransferase which involves in hapalindole-type alkaloid biosynthesis. Here the native FamD1 structure and three protein-ligand complexes are analyzed to investigate the molecular basis of substrate binding and catalysis. FamD1 adopts a typical ABBA architecture of aromatic prenyltransferase, in which the substrate-binding chamber is found in the central β-barrel. The indole-containing acceptor substrate is bound adjacent to the prenyl donor. Based on the complex structures, a catalytic mechanism of FamD1 is proposed. Functional implications on the sister enzyme FamD2 are also discussed.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 495, Issue 2, 8 January 2018, Pages 1782-1788
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 495, Issue 2, 8 January 2018, Pages 1782-1788
نویسندگان
Jing Wang, Chun-Chi Chen, Yunyun Yang, Weidong Liu, Tzu-Ping Ko, Na Shang, Xiangying Hu, Yonghua Xie, Jian-Wen Huang, Yonghui Zhang, Rey-Ting Guo,