کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8304331 | 1538404 | 2016 | 30 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Catalytic mechanism of MraY and WecA, two paralogues of the polyprenyl-phosphate N-acetylhexosamine 1-phosphate transferase superfamily
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
nickel-nitrilotriacetateDDMNi2+-NTAIPTGMurNAcUMPuridine monophosphateUndecaprenyl phosphateUndecaprenolTransferasesn-Dodecyl-β-D-maltoside - n-Dodecyl-β-D-مالتوزیدN-acetylmuramic acid - N-استیلیمورمیک اسیدisopropyl-β-d-thiogalactopyranoside - ایزوپروپیل-ب-دی-تیوگالکتوپیرانوزیدSubstrate specificity - خصوصیات زیربناییMraY - مردنCatalytic mechanism - مکانیسم کاتالیزوریPeptidoglycan - پپتیدوگلیکانhigh performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با کارایی بالاHPLC - کروماتوگرافی مایعی کارا
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Catalytic mechanism of MraY and WecA, two paralogues of the polyprenyl-phosphate N-acetylhexosamine 1-phosphate transferase superfamily Catalytic mechanism of MraY and WecA, two paralogues of the polyprenyl-phosphate N-acetylhexosamine 1-phosphate transferase superfamily](/preview/png/8304331.png)
چکیده انگلیسی
Here, we report a detailed catalytic study of the Bacillus subtilis MraY and Thermotoga maritima WecA transferases. Both forward and reverse exchange reactions required the presence of the second substrate, C55P and uridine monophosphate (UMP), respectively. Both enzymes did not display any pyrophosphatase activity on the nucleotide substrate. Moreover, we showed that the nucleotide substrate UDP-MurNAc-pentapeptide, as well as the nucleotide product UMP, can bind to MraY in the absence of lipid ligands. Therefore, our data are in favour of a single displacement mechanism. During this “one-step” mechanism, the oxyanion of the polyprenyl-phosphate attacks the β-phosphate of the nucleotide substrate, leading to the formation of lipid product and the liberation of UMP. The involvement of an invariant aspartyl residue in the deprotonation of the lipid substrate is discussed.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimie - Volume 127, August 2016, Pages 249-257
Journal: Biochimie - Volume 127, August 2016, Pages 249-257
نویسندگان
Bayan Al-Dabbagh, Samir Olatunji, Muriel Crouvoisier, Meriem El Ghachi, Didier Blanot, Dominique Mengin-Lecreulx, Ahmed Bouhss,