کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8384158 | 1543463 | 2008 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Caught in the Act: ATP hydrolysis of an ABC-multidrug transporter followed by real-time magic angle spinning NMR
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
POPGNBDssNMRPoPCTMDABC-transporterPGP31P NMRReal-time NMRDDMABCnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهای1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-[phospho-rac-(1-glycerol)] - 1-پالمیتویل-2-اولئویل-اسن-گلیسرو-3- [فسفوریک- (1-گلیسرول)]1-Palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine - 1-پالمیتویل-2-اولئویل-اسن-گلیسرو-3-فسفوشولینn-Dodecyl-β-D-maltoside - n-Dodecyl-β-D-مالتوزیدSolid state NMR - NMR جامداتSolid-state NMR - NMR حالت جامدP-glycoprotein - P-گلیکوپروتئینMAS - بیشترNMR - تشدید مغناطیسی هستهای nucleotide binding domain - دامنه اتصال نوکلئوتیدیMembrane domain - دامنه غشاءtransmembrane domain - دامنه فرابنفشmagic angle spinning - زاویه جادویی چرخشATP hydrolysis - هیدرولیز ATPATP binding cassette - کیت اتصال ATP
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Caught in the Act: ATP hydrolysis of an ABC-multidrug transporter followed by real-time magic angle spinning NMR Caught in the Act: ATP hydrolysis of an ABC-multidrug transporter followed by real-time magic angle spinning NMR](/preview/png/8384158.png)
چکیده انگلیسی
The ATP binding cassette (ABC) transporter LmrA from Lactococcus lactis transports cytotoxic molecules at the expense of ATP. Molecular and kinetic details of LmrA can be assessed by solid-state nuclear magnetic resonance (ssNMR), if functional reconstitution at a high protein-lipid ratio can be achieved and the kinetic rate constants are small enough. In order to follow ATP hydrolysis directly by 31P-magic angle spinning (MAS) nuclear magnetic resonance (NMR), we generated such conditions by reconstituting LmrA-dK388, a mutant with slower ATP turnover rate, at a protein-lipid ration of 1:150. By analysing time-resolved 31P spectra, protein activity has been directly assessed. These data demonstrate the general possibility to perform ssNMR studies on a fully active full length ABC transporter and also form the foundation for further kinetic studies on LmrA by NMR.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 582, Issues 23â24, 15 October 2008, Pages 3557-3562
Journal: FEBS Letters - Volume 582, Issues 23â24, 15 October 2008, Pages 3557-3562
نویسندگان
Ute A. Hellmich, Winfried Haase, Saroj Velamakanni, Hendrik W. van Veen, Clemens Glaubitz,