کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8478982 | 1551262 | 2018 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Concerted action of dipeptidyl peptidase IV and glutaminyl cyclase results in formation of pyroglutamate-modified amyloid peptides in vitro
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
AβDHBHFIPDPPIV1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol - 1،1،1،3،3،3-هگزافلوئورو 2-پروپانول2,5-dihydroxybenzoic acid - 2،5-دی هیدروکسی بنزوئیک اسیدThT - بلهAlzheimer's disease - بیماری آلزایمرThioflavin-T - تیوفلاین-Tdipeptidyl peptidase IV - دیپپتیدیل پپتیداز IVMALDI-TOF mass spectrometry - طیف سنجی جرمی MALDI-TOFamyloid beta peptide - پپتید بتا آمیلوئیدAmyloid beta peptides - پپتیدهای بتا آمیلئیدglutaminyl cyclase - گلوتامینیل سیکلاس
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیولوژی سلول
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Compelling evidence suggests a crucial role of amyloid beta peptides (Aβ(1-40/42)) in the etiology of Alzheimer's disease (AD). The N-terminal truncation of Aβ(1-40/42) and their modification, e.g. by glutaminyl cyclase (QC), is expected to enhance the amyloid toxicity. In this work, the MALDI-TOF mass spectrometry application proved N-terminal cleavage of Aβ(1-40/42) by purified dipeptidyl peptidase IV (DPPIV) in vitro observed earlier. The subsequent transformation of resulted Aβ(3-40/42) to pE-Aβ(3-40/42) in QC catalyzed glutamate cyclization was manifested. Hence, consecutive conversion of Aβ(1-40/42) by DPPIV and QC can be assumed as a potential mechanism of formation of non-degrading pyroglutamated pE-Aβ(3-40/42), which might accumulate and contribute to AD progression. The in vitro acceleration of Aβ(1-40) aggregation in the simultaneous presence of DPPIV and QC was shown also.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Neurochemistry International - Volume 113, February 2018, Pages 112-119
Journal: Neurochemistry International - Volume 113, February 2018, Pages 112-119
نویسندگان
Alvard Antonyan, Dagmar Schlenzig, Stephan Schilling, Marcel Naumann, Svetlana Sharoyan, Sona Mardanyan, Hans-Ulrich Demuth,