کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
8686459 1580611 2018 40 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The contribution of biophysical and structural studies of protein self-assembly to the design of therapeutic strategies for amyloid diseases
ترجمه فارسی عنوان
سهم مطالعات بیوفیزیکی و ساختاری خودمراقبتی پروتئین در طراحی استراتژی های درمانی برای بیماری های آمیلوئید
کلمات کلیدی
ترجمه چکیده
بسیاری از اختلالات نورولوژیک، از جمله بیماری آلزایمر، پارکینسون و بیماری های پریون، با تبدیل فرآورده ای از پروتئین ها یا پپتید های به طور معمول محلول در گونه های پاتولوژیک، با فرآیند اشتباه و خودسوزی مشخص می شوند که در نهایت منجر به تشکیل فیبریل آمیلوئید می شود. مطالعات اخیر این ایده را تأیید می کنند که در طی چنین فرآیندهای متعددی از گونه های میانجی با انواع مختلفی از سمیت های عصبی ایجاد می شود. توسعه سطح بالای دانش طبیعت و ساختار گونه های آمیلوئید بیماریزا به طور قابل ملاحظه ای موجب افزایش تلاش هایی برای برجسته کردن منشاء مولکولی این اختلالات و همچنین توسعه هر دو تشخیص صحیح و مداخلات درمانی موثر برای این نوع شرایط می شود. در این بررسی، ما درباره اطلاعات جدید بیوفیزیکی و ساختاری مربوط به انواع مختلف آمیلوئید و نحوه استفاده از این اطلاعات می توانیم رویکردهای درمانی روانی طراحی شده برای هدف گیری وقایع خاص بیماری های زا که در طول توسعه این بیماری های بسیار ناتوان کننده و به طور فزاینده رایج رخ می دهند، بحث کنیم.
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری علم عصب شناسی عصب شناسی
پیش نمایش مقاله
سهم مطالعات بیوفیزیکی و ساختاری خودمراقبتی پروتئین در طراحی استراتژی های درمانی برای بیماری های آمیلوئید
چکیده انگلیسی
Many neurodegenerative disorders, including Alzheimer's, Parkinson's and the prion diseases, are characterized by a conformational conversion of normally soluble proteins or peptides into pathological species, by a process of misfolding and self-assembly that leads ultimately to the formation of amyloid fibrils. Recent studies support the idea that multiple intermediate species with a wide variety of degrees of neuronal toxicity are generated during such processes. The development of a high level of knowledge of the nature and structure of the pathogenic amyloid species would significantly enhance efforts to underline the molecular origins of these disorders and also to develop both accurate diagnoses and effective therapeutic interventions for these types of conditions. In this review, we discuss recent biophysical and structural information concerning different types of amyloid aggregates and the way in which such information can guide rational therapeutic approaches designed to target specific pathogenic events that occur during the development of these highly debilitating and increasingly common diseases.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Neurobiology of Disease - Volume 109, Part B, January 2018, Pages 178-190
نویسندگان
, ,