کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9286626 | 1227347 | 2005 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Central ions and lateral asparagine/glutamine zippers stabilize the post-fusion hairpin conformation of the SARS coronavirus spike glycoprotein
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
ایمنی شناسی و میکروب شناسی
ویروس شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The coronavirus spike glycoprotein is a class I membrane fusion protein with two characteristic heptad repeat regions (HR1 and HR2) in its ectodomain. Here, we report the X-ray structure of a previously characterized HR1/HR2 complex of the severe acute respiratory syndrome coronavirus spike protein. As expected, the HR1 and HR2 segments are organized in antiparallel orientations within a rod-like molecule. The HR1 helices form an exceptionally long (120 Ã
) internal coiled coil stabilized by hydrophobic and polar interactions. A striking arrangement of conserved asparagine and glutamine residues of HR1 propagates from two central chloride ions, providing hydrogen-bonding “zippers” that strongly constrain the path of the HR2 main chain, forcing it to adopt an extended conformation at either end of a short HR2 α-helix.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Virology - Volume 335, Issue 2, 10 May 2005, Pages 276-285
Journal: Virology - Volume 335, Issue 2, 10 May 2005, Pages 276-285
نویسندگان
Stéphane Duquerroy, Armelle Vigouroux, Peter J.M. Rottier, Félix A. Rey, Berend Jan Bosch,