The dissection of human tropoelastin: from the molecular structure to the self-assembly to the elasticity mechanism

Après une introduction historique, les auteurs, présentent leurs résultats les plus récents sur la structure, l'assemblage et l'élasticité de l'élastine. Les résultats obtenus par analyse de la conformation de séquences polypeptidiques codées par les exons individuels de la tropoelastina humaine out démontré la présence de conformations labiles, comme la poly-proline II et les coudes β, dont la stabilité dépend fortement du milieu. Les structures périodiques, telles que l'α-hélice, sont présentes seulement dans les séquences poly-alanine des domaines de réticulation. Cela donne une base expérimentale solide à la compréhension du mécanisme moléculaire de l'élasticité de l'élastine. En particulier, cela étaye fortement la description de l'état natif relaxé de la protéine en termes d'équilibre entre conformations étendues et repliées, comme il avait été proposé précédemment. [Int. J. Biochem. Cell. Biol. 31 (1999) 261]. Les mêmes séquences ont aussi été étudiées du point de vue de leur aptitude à la coacervation et à l'auto-assemblage. Seules quelques séquences sont capables de coacerver bien que la plupart peuvent donner des structures supramoléculaires filamenteuses (comme l'élastine) ou encore du type amyloïde. En général les résultats ont mis en évidence le rôle joué par quelques séquences spécifiques dans l'auto-assemblage et, probablement, dans l'élasticité.