کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9884711 | 1537060 | 2005 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Ultrafast purification and reconstitution of His-tagged cysteine-less Escherichia coli F1Fo ATP synthase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SDSPAGEFCCPDCCDAcmA9-amino-6-chloro-2-methoxyacridine - 9-آمینو-6-کلرو-2-متکی آکرییدینpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدReconstitution - بازسازیProtein purification - خالصسازی یا تخلیص پروتئینsodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتSteady-state kinetics - سینتیک حالت پایدار
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
His-tagged cysteine-less F1Fo ATP synthase from Escherichia coli was purified using Ni-NTA affinity chromatography. During the purification procedure the loss of total ATPase activity did not exceed 50%, and the extent of purification was about 80-fold. The purified enzyme was essentially free of other proteins, was highly active in ATP hydrolysis (75 units/mg at pH 8 and 37 °C), and was sensitive to N,Nâ²-dicyclohexylcarbodiimide (70%). Incorporation of F1Fo into soybean liposomes yielded well-coupled and highly active proteoliposomes. The entire procedure, from the disruption of cells by French press to the preparation of proteoliposomes, took only about 8 h. Some improvements in procedures for the estimation of rates of both ATP hydrolysis and ATP-dependent 9-amino-6-chloro-2-methoxyacridine (ACMA) fluorescence quenching are described.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics - Volume 1706, Issues 1â2, 7 January 2005, Pages 110-116
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics - Volume 1706, Issues 1â2, 7 January 2005, Pages 110-116
نویسندگان
Robert R. Ishmukhametov, Mikhail A. Galkin, Steven B. Vik,