کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
10231614 1212 2014 16 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Challenges and opportunities in the purification of recombinant tagged proteins
ترجمه فارسی عنوان
چالش ها و فرصت ها در پاکسازی پروتئین های برچسب دار نوترکیب
کلمات کلیدی
تگ های وابستگی، پروتئین فیوژن، پروتئین های نوترکیب، لیگاندهای وابستگی،
ترجمه چکیده
خالص سازی پروتئین های نوترکیب با استفاده از کروماتوگرافی جذبی یکی از کارآمدترین استراتژی ها به علت بازدهی بالا و قابلیت خلوص آن است. با این حال، این بستگی به در دسترس بودن برخی از جاذب های متفاوتی برای هر پروتئین هدف خاص دارد. تنوع پروتئین هایی که باید تمیز شوند، باعث افزایش پیچیدگی و تعداد جذب های جذبی خاص می شود، بنابراین سیستم های عمومی برای تمیز کردن پروتئین های نوترکیب، راهبردهای جذاب هستند. این توجیه می کند که چرا تگ های وابستگی ژنتیکی کدگذاری شده برای تصفیه پروتئین نوترکیب بسیار محبوب بودند، چرا که این سیستم ها نیاز به لیگاندهای خاص برای ضبط پروتئین فیوژن را از طریق یک تگ تگ وابستگی از قبل تعریف شده دارند. طیف گسترده ای از جفت های در دسترس در دسترس تگ لیگانه وجود دارد؟ ترکیبی از لیگاند های وابسته به بیولوژیکی و ساختاری با تگ های مرتبط مربوطه. این بررسی یک مرور کلی از تگ لیگندا به خوبی ایجاد شده است؟ سیستم های موجود برای تصفیه پروتئین فیوژن و همچنین در حال بررسی استراتژی های غیر متعارف در حال توسعه است.
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه مهندسی شیمی بیو مهندسی (مهندسی زیستی)
چکیده انگلیسی
The purification of recombinant proteins by affinity chromatography is one of the most efficient strategies due to the high recovery yields and purity achieved. However, this is dependent on the availability of specific affinity adsorbents for each particular target protein. The diversity of proteins to be purified augments the complexity and number of specific affinity adsorbents needed, and therefore generic platforms for the purification of recombinant proteins are appealing strategies. This justifies why genetically encoded affinity tags became so popular for recombinant protein purification, as these systems only require specific ligands for the capture of the fusion protein through a pre-defined affinity tag tail. There is a wide range of available affinity pairs “tag-ligand” combining biological or structural affinity ligands with the respective binding tags. This review gives a general overview of the well-established “tag-ligand” systems available for fusion protein purification and also explores current unconventional strategies under development.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biotechnology Advances - Volume 32, Issue 2, March–April 2014, Pages 366-381
نویسندگان
, , ,