کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10233123 | 42685 | 2010 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Chemical modification and immobilisation of laccase from Trametes hirsuta and from Myceliophthora thermophila
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
santa barbara amorphousBCACEOSABTSSBAMCMBJHTNBSt50tetraethyl orthosilicateCTABTEOSCLEAmobil composition of matter2,4,6-Trinitrobenzene sulfonic acid - 2،4،6-ترینیتروبنسل سولفونیک اسیدBrunauer–Emmett–Teller - Brunauer-Emmett-TellerBSA - BSADMSO - DMSObovine serum albumin - آلبومین سرم گاوChemical modification - اصلاح شیمیاییImmobilisation - ایمن سازیBarrett–Joyner–Halenda - بارت جوینر هالنداbicinchoninic acid - بیسینکنینیک اسیدCNS - دستگاه عصبی مرکزیDimethyl sulfoxide - دیمتیل سولفواکسیدMesoporous silicates - سیلیکات بین مخلوطMesoporous silicate - سیلیکات بینزوپورBET - شرطLaccase - لاکاس یا لاکازSEM - مدل معادلات ساختاری / میکروسکوپ الکترونی روبشیScanning electron microscopy - میکروسکوپ الکترونی روبشیMPs - نمایندگان مجلسHexadecyltrimethylammonium bromide - هگزادیدیل تریمتیل آمونیوم برومیدStabilisation - پایدارسازی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
مهندسی شیمی
بیو مهندسی (مهندسی زیستی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Laccase from two different source organisms, Myceliophthora thermophila and Trametes hirsuta, were subjected to chemical modification in solution by (i) two bifunctional reagents, ethylene-glycol-N-hydroxy succinimide (EGNHS) and glutaraldehyde and (ii) by the monofunctional citraconic anhydride. The untreated and chemically modified forms of both enzymes were then immobilised onto three different types of mesoporous silicate (MPS) particle (MCM, CNS and SBA-15). Thermal stabilities of native, modified-soluble and immobilised laccases were then evaluated. Although the two laccases have similar lysine contents, those of M. thermophila are clearly more amenable to chemical modification. Treatment of the M. thermophila enzyme with EGNHS led to a 8.7-fold increase in thermal stability over the free soluble enzyme while glutaraldehyde gave a 5.7-fold increase. Increased activity of M. thermophila laccase occurred only with citraconic anhydride modification (a 3-fold increase), while the glutaraldehyde modification marginally increased the activity of the T. hirsuta enzyme (by 1.2-fold). Upon immobilisation onto MPS, the greatest increase in stability was for the glutaraldehyde-treated M. thermophila preparation on SBA-15 (24-fold over the soluble enzyme). Chemical modification of laccase from T. hirsuta with both glutaraldehyde and EGNHS gave only a 2-fold increase in stability, increasing >4-fold upon immobilisation onto SBA-15 and MCM-41/98.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Enzyme and Microbial Technology - Volume 46, Issue 6, 5 May 2010, Pages 430-437
Journal: Enzyme and Microbial Technology - Volume 46, Issue 6, 5 May 2010, Pages 430-437
نویسندگان
Jessica Forde, Elizabeth Tully, Alex Vakurov, Tim D. Gibson, Paul Millner, Ciarán Ã'Fágáin,