کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10537032 | 962663 | 2011 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crystal structure of an enzymatically inactive trans-sialidase-like lectin from Trypanosoma cruzi: The carbohydrate binding mechanism involves residual sialidase activity
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ITSRMSDEnzyme - آنزیم یا کاتالیزگرTrans-sialidase - ترانس سیلیدازTrypanosoma - تریپانوزوما، مته تنSPR - تشدید پلاسمون سطحیSurface plasmon resonance - تشدید پلاسمون سطحیroot mean squared deviation - ریشه متوسط انحراف مربعSialic acid - سیالیک اسیدLectin - لکتینwild-type - نوع وحشیresonance unit - واحد رزونانسProtein crystallography - کریستالوگرافی پروتئینGlycobiology - گلیکوبیولوژی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠First crystal structure of transialidase-like lectin iTS in complex with carbohydrate. ⺠The sialyl moiety is not visible in density, while lactose remains bound. ⺠iTS is confirmed to retain a residual sialidase activity by enzyme kinetics assays. ⺠iTS is able to bind sialylated glycoproteins as measured by surface plasmon resonance. ⺠The molecular details explain the lectin behavior of this trypanosomal protein family.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1814, Issue 9, September 2011, Pages 1154-1161
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1814, Issue 9, September 2011, Pages 1154-1161
نویسندگان
Pablo Oppezzo, Gonzalo Obal, MartÃn A. Baraibar, Otto Pritsch, Pedro M. Alzari, Alejandro Buschiazzo,