کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
10537183 962685 2013 8 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Efficient, crosswise catalytic promiscuity among enzymes that catalyze phosphoryl transfer
ترجمه فارسی عنوان
پروتئین کلاسیک پروتئینی کارآمد، کروی در بین آنزیم هایی که کاتالیز کننده انتقال فسفریل هستند
کلمات کلیدی
فسفاتاز، گریزناپذیر کاتالیستی، مکانیسم آنزیم، انتقال سولفات، سولفاتاز، رابطه انرژی خطی،
ترجمه چکیده
مشاهدۀ اینکه یک آنزیم میتواند چندین واکنش شیمیایی شیمیایی را تسریع کند، یک بار شگفت انگیز بود زیرا بازده بسیار زیاد کاتالیز اغلب به عنوان یکپارچه با تخصص در یک واکنش مرتبط بود. در ابتدا گزارش شده و به جای یک ملکیت اساسی به عنوان جایگزین در نظر گرفته شده است، آنزیم غرقابی در حال حاضر در نظر گرفته می شود مهم به عنوان یک استادیوم برای تکامل انطباقی. با توجه به تعداد زیادی از آنزیم های پیشگیرانه که طی دهه گذشته شناسایی شده اند و قدردانی بیشتر برای اهمیت تکاملی گریزناپذیری، تمرکز تحقیقات به توسعه درک بهتر مبانی مکانیکی برای فریبکارانه و ریشه های تحمل یا محدود کننده اختصاصی. ما شواهدی را در مورد پروتئین فضایی گسترده در میان آنزیم هایی که کاتالیز کننده انتقال فسفریل، از جمله تعدادی از اعضای خانواده فوق العاده خانواده آلکالن فسفاتاز را بررسی می کنند، بررسی می کنیم که در آن شتاب های شدید بین 106 تا 1017 برای هر دو واکنش های بومی و چندگانه مشاهده می شود. این مقاله بخشی از یک موضوع ویژه تحت عنوان: شیمی و مکانیزم فسفاتازها، دیسترازها و تریسترازها است.
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه شیمی شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
پیش نمایش مقاله
پروتئین کلاسیک پروتئینی کارآمد، کروی در بین آنزیم هایی که کاتالیز کننده انتقال فسفریل هستند
چکیده انگلیسی
The observation that one enzyme can accelerate several chemically distinct reactions was at one time surprising because the enormous efficiency of catalysis was often seen as inextricably linked to specialization for one reaction. Originally underreported, and considered a quirk rather than a fundamental property, enzyme promiscuity is now understood to be important as a springboard for adaptive evolution. Owing to the large number of promiscuous enzymes that have been identified over the last decade, and the increased appreciation for promiscuity's evolutionary importance, the focus of research has shifted to developing a better understanding of the mechanistic basis for promiscuity and the origins of tolerant or restrictive specificity. We review the evidence for widespread crosswise promiscuity amongst enzymes that catalyze phosphoryl transfer, including several members of the alkaline phosphatase superfamily, where large rate accelerations between 106 and 1017 are observed for both native and multiple promiscuous reactions. This article is part of a Special Issue entitled: Chemistry and mechanism of phosphatases, diesterases and triesterases.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1834, Issue 1, January 2013, Pages 417-424
نویسندگان
, ,