کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10748871 | 1050283 | 2016 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crystal structure of the GTPase domain and the bundle signalling element of dynamin in the GDP state
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Dynamin is the prototype of a family of large multi-domain GTPases. The 100Â kDa protein is a key player in clathrin-mediated endocytosis, where it cleaves off vesicles from membranes using the energy from GTP hydrolysis. We have solved the high resolution crystal structure of a fusion protein of the GTPase domain and the bundle signalling element (BSE) of dynamin 1 liganded with GDP. The structure provides a hitherto missing snapshot of the GDP state of the hydrolytic cycle of dynamin and reveals how the switch I region moves away from the active site after GTP hydrolysis and release of inorganic phosphate. Comparing our structure of the GDP state with the known structures of the GTP state, the transition state and the nucleotide-free state of dynamin 1 we describe the structural changes through the hydrolytic cycle.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 469, Issue 1, 1 January 2016, Pages 76-80
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 469, Issue 1, 1 January 2016, Pages 76-80
نویسندگان
Roopsee Anand, Susanne Eschenburg, Thomas F. Reubold,