کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10753210 | 1050337 | 2014 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Short N-terminal region of UDP-galactose transporter (SLC35A2) is crucial for galactosylation of N-glycans
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
UDP-galactose transporter (UGT) and UDP-N-acetylglucosamine transporter (NGT) form heterologous complexes in the Golgi apparatus (GA) membrane. We aimed to identify UGT region responsible for galactosylation of N-glycans. Chimeric proteins composed of human UGT and either NGT or CMP-sialic acid transporter (CST) localized to the GA, and all but UGT/CST chimera corrected galactosylation defect in UGT-deficient cell lines, although at different efficiency. Importantly, short N-terminal region composed of 35 N-terminal amino-acid residues of UGT was crucial for galactosylation of N-glycans. The remaining molecule must be derived from NGT not CST, confirming that the role played by UGT and NGT is coupled.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 454, Issue 4, 28 November 2014, Pages 486-492
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 454, Issue 4, 28 November 2014, Pages 486-492
نویسندگان
Paulina Sosicka, Piotr Jakimowicz, Teresa Olczak, Mariusz Olczak,