کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10753649 | 1050344 | 2015 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Direct determination of the redox status of cysteine residues in proteins in vivo
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
NHSThiol reagentroGFPPEG-MALN-hydroxysuccinimideNTRssDNAAMSGAPDH4-acetamido-4′-maleimidylstilbene-2,2′-disulfonic acid - 4-استامیدو 4'-maleimidylstilbene-2،2'-disulfonic acidSingle-stranded DNA - DNA تک رشته ایsulfhydryl - سولفیدریلCysteine - سیستئینWestern blotting - وسترن بلاتینگThiol redox status - وضعیت بازسازی تیلPEO - پیوglyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase - گلیسرالیدید-3-فسفات دهیدروژناز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The redox states of proteins in cells are key factors in many cellular processes. To determine the redox status of cysteinyl thiol groups in proteins in vivo, we developed a new maleimide reagent, a photocleavable maleimide-conjugated single stranded DNA (DNA-PCMal). The DNA moiety of DNA-PCMal is easily removed by UV-irradiation, allowing DNA-PCMal to be used in Western blotting applications. Thereby the state of thiol groups in intracellular proteins can be directly evaluated. This new maleimide compound can provide information concerning redox proteins in vivo, which is important for our understanding of redox networks in the cell.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 456, Issue 1, 2 January 2015, Pages 339-343
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 456, Issue 1, 2 January 2015, Pages 339-343
نویسندگان
Satoshi Hara, Yuki Tatenaka, Yuya Ohuchi, Toru Hisabori,