کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10759565 | 1050429 | 2013 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
An N-terminal SIAH-interacting motif regulates the stability of the ubiquitin specific protease (USP)-19
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
The Ubiquitin Specific Protease-19 (USP19) regulates cell cycle progression and is involved in the cellular response to different types of stress, including the unfolded protein response (UPR), hypoxia and muscle atrophy. Using the unique N-terminal domain as bait in a yeast-two hybrid screen we have identified the ubiquitin ligases Seven In Absentia Homolog (SIAH)-1 and SIAH2 as binding partners of USP19. The interaction is mediated by a SIAH-consensus binding motif and promotes USP19 ubiquitylation and proteasome-dependent degradation. These findings identify USP19 as a common substrate of the SIAH ubiquitin ligases.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 433, Issue 4, 19 April 2013, Pages 390-395
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 433, Issue 4, 19 April 2013, Pages 390-395
نویسندگان
Kelly Velasco, Bin Zhao, Simone Callegari, Mikael Altun, Haiyin Liu, Gerco Hassink, Maria G. Masucci, Kristina Lindsten,