کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10769627 | 1050823 | 2005 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Unique binding of a non-natural l,l,l-substrate by isopenicillin N synthase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Unique binding of a non-natural l,l,l-substrate by isopenicillin N synthase Unique binding of a non-natural l,l,l-substrate by isopenicillin N synthase](/preview/png/10769627.png)
چکیده انگلیسی
Isopenicillin N synthase (IPNS) is a non-haem iron oxidase that catalyses the formation of isopenicillin N from the tripeptide δ-(l-α-aminoadipoyl)-l-cysteinyl-d-valine. In this report, we describe the crystal structure of the enzyme with a non-natural l,l,l-tripeptide substrate, δ-(l-α-aminoadipoyl)-l-cysteinyl-l-3,3,3,3â²,3â²,3â²-hexafluorovaline. This structure reveals a strong binding interaction of the tripeptide within the active site and a unique conformation for the non-natural l,l,l-diastereomer. Taken together, these findings provide a possible rationale for the previously observed inhibitory effects of l,l,l-tripeptide substrates on IPNS activity.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 336, Issue 2, 21 October 2005, Pages 702-708
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 336, Issue 2, 21 October 2005, Pages 702-708
نویسندگان
Annaleise R. Howard-Jones, Peter J. Rutledge, Ian J. Clifton, Robert M. Adlington, Jack E. Baldwin,