کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10841995 | 1067908 | 2005 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Characterization of polyamine oxidase from the aquatic nitrogen-fixing fern Azolla imbricata
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SDSpolyamine oxidasespCMBPAGESPMFMNflavin adenine dinucleotideSPDPAOp-Chloromercuribenzoate - p-chlormerecuribenzoateEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدSpermine - اسپرمSpermidine - اسپرمیدینUltraviolet - اشعه فرابنفشpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدAmine oxidases - اکسیدازهای آمینFAD - بدProperties - خواصDAO - دائوsodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتCAD - طراحی به کمک رایانه یا کَدflavin mononucleotide - فلاون مونونوکلئوتیدputrescine - قرار دادنPUT - قرار دادنMichaelis constant - مایکلز ثابت استPurification - پاکسازیPolyamine - پلی آمینpolyamine oxidase - پلیامین اکسیدازAPAO - پیوستCadaverine - کادورین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Biochemical properties of a polyamine oxidase (PAO; EC 1.5.3.3) purified from the aquatic nitrogen-fixing fern Azolla imbricata (Roxb.) Nak. were studied. The native molecular mass of the enzyme estimated by Sephadex G 200 gel filtration was 66.2Â kDa. SDS-PAGE gave a single protein band corresponding to a molecular mass of 65.5Â kDa. The light yellow enzyme had absorption maxima at 278, 372 and 454Â nm with 1Â mol FAD per mole enzyme molecule as its cofactor. The PAO was active on both the triamine Spd and the tetraamine Spm as substrates. However, it was inactive on the diamines Put and Cad. It had a pH optimum of 6.5 for both Spd and Spm. The Kms for Spd and Spm were 6.71Â ÃÂ 10â2 and 1.13Â ÃÂ 10â1Â mM, respectively. Pre-incubation with 10Â mM of K+ (KCl), Ca2+ (CaCl2) or Mg2+ (MgCl2) had no effect on PAO activity. However, 10Â mM Cu2+ (CuCl2), Mn2+ (MnCl2) and Fe2+ (FeSO4) inhibited enzyme activity by 37%, 43% and 58%, respectively. The metal chelator EDTA (10Â mM), the carbonyl reagent hydroxylamine (0.5Â mM) and the sulfhydryl reagent p-chloro-mercuribenzoate (0.5Â mM) had no effect on PAO activity.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Plant Science - Volume 169, Issue 1, July 2005, Pages 185-190
Journal: Plant Science - Volume 169, Issue 1, July 2005, Pages 185-190
نویسندگان
Sheng-Gen He, Daryl Joyce, Ming-Zu Wang,