کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10871131 | 1074038 | 2013 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structural differences between the closed and open states of channelrhodopsin-2 as observed by EPR spectroscopy
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
CW-EPRsensory rhodopsin IISRIIChannelrhodopsin 2ChR2MTSL2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid - 2- (N-مورفولینو) اتان سولفونیک اسیدOptogenetic - اپتوژنیکbacteriorhodopsin - باکتریورودوپسینEPR - تشدید پارامغناطیس الکترونElectron paramagnetic resonance - تشدید پارامغناطیس الکترونDouble electron–electron resonance - رزونانس الکترون الکترون الکترونcontinuous wave electron paramagnetic resonance - رزونانس پارامغناطیسی الکترون موج مداومRhodopsin - رودوپسینEPR spectroscopy - طیف سنجی EPRPhotocycle - فتوشاپMeS - مسMembrane protein - پروتئین غشائیPELDOR - پودرDeer - گوزن
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Structural differences between the closed and open states of channelrhodopsin-2 as observed by EPR spectroscopy Structural differences between the closed and open states of channelrhodopsin-2 as observed by EPR spectroscopy](/preview/png/10871131.png)
چکیده انگلیسی
Channelrhodopsin is a cation channel with the unique property of being activated by light. To address structural changes of the open state of the channel, two variants, which contain either 1 or 2 wild-type cysteines, were derivatised with nitroxide spin label and subjected to electron paramagnetic resonance spectroscopy. Both variants contained the C128T mutation to trap the long-lived P3520 state by illumination. Comparison of spin-spin distances in the dark state and after illumination reflect conformational changes in the conductive P3520 state involving helices B and F. Spin distance measurements reveal that channelrhodopsin forms a dimer even in the absence of intermolecular N-terminal cysteines.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 20, 11 October 2013, Pages 3309-3313
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 20, 11 October 2013, Pages 3309-3313
نویسندگان
Nils Krause, Christopher Engelhard, Joachim Heberle, Ramona Schlesinger, Robert Bittl,