کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10872194 | 1074110 | 2009 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The retinal structure of channelrhodopsin-2 assessed by resonance Raman spectroscopy
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
RSBsensory rhodopsin IISRIIGloeobacter rhodopsinretinal Schiff basechannelrhodopsin-2ChR2ProteorhodopsinFWHMdMPCProton transfer - انتقال پروتونbacteriorhodopsin - باکتریورودوپسینResonance Raman - رامان رزونانسmicrobial rhodopsin - ردپسین میکروبیLight adaptation - سازگاری نورVibrational spectroscopy - طیف سنجی ارتعاشیFT-IR - طیف سنجی مادون قرمز تبدیل فوریهFourier transform infrared spectroscopy - طیف سنجی مادون قرمز تبدیل فوریه یا طیف سنجی FTIRFull width at half-maximum - عرض کامل در نیمه حداکثرHoop - هوپHigh pressure liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با فشار بالاHPLC - کروماتوگرافی مایعی کارا
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Channelrhodopsin-2 mediates phototaxis in green algae by acting as a light-gated cation channel. As a result of this property, it is used as a novel optogenetic tool in neurophysiological applications. Structural information is still scant and we present here the first resonance Raman spectra of channelrhodopsin-2. Spectra of detergent solubilized and lipid-reconstituted protein were recorded under pre-resonant conditions to exclusively probe retinal in its electronic ground state. All-trans retinal was identified to be the favoured configuration of the chromophore but significant contributions of 13-cis were detected. Pre-illumination hardly changed the isomeric composition but small amounts of presumably 9-cis retinal were found in the light-adapted state. Spectral analysis suggested that the Schiff base proton is strongly hydrogen-bonded to a nearby water molecule.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 583, Issue 22, 19 November 2009, Pages 3676-3680
Journal: FEBS Letters - Volume 583, Issue 22, 19 November 2009, Pages 3676-3680
نویسندگان
Melanie Nack, Ionela Radu, Christian Bamann, Ernst Bamberg, Joachim Heberle,