کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10956904 | 1099463 | 2005 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Presenilin endoproteolysis is an intramolecular cleavage
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
MEFHEKAβNTFAPPNCTNICDCTFNicastrin - nicastrinImmunoprecipitation - تخریب ایمنیEnzyme-linked immunosorbent assay - تست الیزاELISA - تست الیزاfull-length - تمام طولNotch intracellular domain - دامنه درون سلولی Notchtransmembrane - فرابنفشC-terminal fragment - قطعه C ترمینالN-terminal fragment - قطعه N-terminalmouse embryonic fibroblasts - موش فیبروبلاست جنینیwild-type - نوع وحشیPresenilin - پرنسیلینβ-amyloid precursor protein - پروتئین پیش ماده β-آمیلوئیدamyloid-β peptide - پپتید آمیلیید ب
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیولوژی سلول
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Presenilin endoproteolysis is an intramolecular cleavage Presenilin endoproteolysis is an intramolecular cleavage](/preview/png/10956904.png)
چکیده انگلیسی
Mutations in the presenilin genes (PS) account for most cases of familial Alzheimer's disease. PS contain the active site of the γ-secretase complex that cleaves within the transmembrane domain of β-amyloid precursor protein (APP). Full-length PS undergoes regulated endoproteolysis to produce fragments that comprise the active form of PS. The “presenilinase” responsible for endoproteolysis is unknown but may be the same presenilin-dependent γ-secretase activity that cleaves APP. To investigate the mechanism of endoproteolysis, we examined sequence specificity at the cleavage site and tested whether PS dimers are important for endoproteolysis as well as γ-secretase activity. No single point mutation, or a double mutation M292D/V293K, was able to completely abolish endoproteolysis and all mutants supported γ-secretase activity. When wtPS1 was co-expressed with either M292D/V293K or D257A, it was unable to restore normal endoproteolysis to either mutant. Lack of transcleavage by wtPS1 suggests that PS1 endoproteolysis occurs via intramolecular cleavage and does not require dimerization.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Molecular and Cellular Neuroscience - Volume 29, Issue 1, May 2005, Pages 65-73
Journal: Molecular and Cellular Neuroscience - Volume 29, Issue 1, May 2005, Pages 65-73
نویسندگان
Anne L. Brunkan, Maribel Martinez, Emily S. Walker, Alison M. Goate,