کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
1178766 962724 2011 9 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Both PDI and PDIp can attack the native disulfide bonds in thermally-unfolded RNase and form stable disulfide-linked complexes
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه شیمی شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
پیش نمایش صفحه اول مقاله
Both PDI and PDIp can attack the native disulfide bonds in thermally-unfolded RNase and form stable disulfide-linked complexes
چکیده انگلیسی
► Both PDI and PDIp can inactivate thermally-unfolded RNase that preserves native disulfide bonds. ► The N-terminal active site of PDIp plays a principal role in inactivating RNase. ► Stable disulfide-linked complexes are formed between PDI/PDIp and RNase. ► RNase can be released and reactivated from the PDI/PDIp-RNase complexes.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1814, Issue 4, April 2011, Pages 487-495
نویسندگان
, ,