کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1178766 | 962724 | 2011 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Both PDI and PDIp can attack the native disulfide bonds in thermally-unfolded RNase and form stable disulfide-linked complexes
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DTNBPDIPBPTIRNasePDIGSSGGSHDTT5,5′-dithiobis(2-nitrobenzoic acid) - 5،5'-dithiobis (2-nitrobenzoic acid)BSA - BSAbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوIsomerase - ایزومرازProtein folding - تاشدگی پروتئینdithiothreitol - دیتیوتریتولprotein disulfide isomerase - پروتئین دیسولفید ایزومرازDisulfide bond - پیوند دی سولفیدGlutathione - گلوتاتیونoxidized glutathione - گلوتاتیون اکسید شده
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠Both PDI and PDIp can inactivate thermally-unfolded RNase that preserves native disulfide bonds. ⺠The N-terminal active site of PDIp plays a principal role in inactivating RNase. ⺠Stable disulfide-linked complexes are formed between PDI/PDIp and RNase. ⺠RNase can be released and reactivated from the PDI/PDIp-RNase complexes.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1814, Issue 4, April 2011, Pages 487-495
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1814, Issue 4, April 2011, Pages 487-495
نویسندگان
Xin-Miao Fu, Bao Ting Zhu,