کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1932414 | 1050580 | 2010 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The Cdc48–Ufd1–Npl4 complex is central in ubiquitin–proteasome triggered catabolite degradation of fructose-1,6-bisphosphatase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The switch from gluconeogenesis to glycolysis in yeast has been shown to require ubiquitin–proteasome dependent elimination of the key enzyme fructose-1,6-bisphosphatase (FBPase). Prior to proteasomal degradation, polyubiquitination of the enzyme occurs via the ubiquitin-conjugating enzymes Ubc1, Ubc4, Ubc5 and Ubc8 in conjunction with a novel multi-subunit ubiquitin ligase, the Gid complex. As an additional machinery required for the catabolite degradation process, we identified the trimeric Cdc48Ufd1–Npl4 complex and the ubiquitin receptors Dsk2 and Rad23. We show that this machinery acts between polyubiquitination of FBPase and its degradation by the proteasome.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 394, Issue 2, 2 April 2010, Pages 335–341
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 394, Issue 2, 2 April 2010, Pages 335–341
نویسندگان
Lise Barbin, Frederik Eisele, Olivier Santt, Dieter H. Wolf,